La reconnaissance de la pertinence fonctionnelle des protéines désordonnées a entraîné un changement de paradigme en biologie structurale. Avec les progrès des méthodes de simulation et des modèles génératifs, la communauté scientifique a désormais accès à des ensembles conformationnels à résolution atomique d'un grand nombre de systèmes. Cependant, l'analyse structurale de ces objets ne peut pas être réalisée en utilisant les mêmes techniques que celles employées dans l'étude des protéines rigides ou globulaires. Leur nature intrinsèquement probabiliste exige l'adoption d'une perspective plaçant la statistique comme un prisme fondamental pour comprendre la relation séquence-structure. Dans cette thèse, nous présentons des outils statistiques pour la caractérisation et la comparaison, à la fois à l'échelle locale et globale, d'ensembles de protéines hautement flexibles. La stratégie générale consiste à définir des distributions de probabilité qui capturent avec précision la variabilité structurale des ensembles, puis à utiliser des techniques statistiques avancées pour caractériser et comparer de manière appropriée ces descripteurs. Dans certains cas, l'absence d'outils bien adaptés au problème nous amènera à définir de nouvelles méthodes statistiques qui seront utiles d'un point de vue plus général.
